Toon alle artikels

Natuurlijke aanmaak van vitamine C mogelijk

Gepubliceerd op 05 maart 2009

Het mechanisme dat een rol speelt bij de natuurlijke aanmaak van vitamine C is ontrafeld. Een moleculaire poortwachter verspert de toegang tot het reactiecentrum van een cruciaal enzym.

Waarvoor kan deze kennis gebruikt worden?

  • Voor de aanmaak van vitamine C op natuurlijke wijze. Belangrijke noot is dat vitamine C reeds chemisch kan aangemaakt worden, wat goedkoop is en een identiek product oplevert.

  • Het ontrafelde mechanisme is ook van toepassing op vergelijkbare biochemische reacties, bijvoorbeeld voor de bereiding van vanille.

  • Het mechanisme kan ook een stap voorwaarts betekenen in de synthetische biologie waarbij op natuurlijke wijze producten gemaakt kunnen worden die niet of nauwelijks in de natuur voorkomen.


De biologische aanmaak van vitamine C in planten, schimmels en veel dieren is een ingewikkeld proces waarbij enzymen betrokken zijn. Een grote groep van deze reactieversnellers hebben zuurstof nodig om goed te kunnen functioneren. In planten vervult een vervangende stof, cytochroom C, de functie van zuurstof. Cytochroom C of zuurstof zorgt ervoor dat in het actiecentrum van het enzym de hulpstof flavine na reactie weer in de oorspronkelijke staat wordt teruggebracht. Door die opknapbeurt is het enzym klaar voor een nieuwe reactie.

Vitamine C of ascorbinezuur

Vitamine C is een wateroplosbaar vitamine. Het komt voornamelijk voor in citrusvruchten, meloen en groenten zoals rauwe kolen (10-800 mg/100g). Het komt in mindere mate voor in dierlijke producten (10-40 mg/100g). Vitamine C heeft oa volgende functies:

  • Het is belangrijk voor de aanmaak van collageen, bindweefsel en vezeleiwitten voor gezonde tanden en tandvlees, spieren, bloedvaten en huid.

  • In het immuunsysteem helpt vitamine C de witte bloedcellen in het bestrijden van infecties.

  • Vitamine C bevordert de opname van ijzer.

  • Anti-oxidatieve eigenschappen waarbij het lichaam beschermt wordt tegen vrije radicalen.


Het onderzoeksteam van oa de Universiteit van Wageningen vroeg zich af waarom de ene groep enzymen met zuurstof reageert en de andere, nauw verwante groep niet. Hoe bereikt die zuurstof het centrum van het enzym dat bestaat uit zo'n vijfhonderd aaneengeschakelde bouwstenen, aminozuren, van verschillende grootte en vorm. Die reeks bouwstenen zijn als het ware opgefrommeld tot een kluitje met daartussen 'gaten, spelonken en tunnels'. Zuurstof moet daar doorheen zien te sijpelen of zich een weg banen door de kluwen van aminozuren om tot het verscholen flavine in het centrum door te dringen.

Door alle individuele bouwstenen van de enzymen die wel met zuurstof reageren en de enzymen die niet met zuurstof reageren naast elkaar te leggen zouden de verschillen duidelijk moeten worden. De vergelijking van beide analyses bracht een subtiel verschil aan het licht. Slechts één bouwsteen, nummer 113, op het eind van een mogelijke route bleek iets te verschillen. Het betreft het aminozuur alanine. Wanneer alanine op die plek werd vervangen door de kleinere bouwsteen glycine bleek het enzym plotseling zuurstofdoorlatend. Het verschil is zo groot alsof er een dam breekt: een factor vierhonderd.

Hoe is het mogelijk dat één bouwsteen in een constructie van vijfhonderd stenen zoveel effect sorteert? De onderzoekers hangen de tunneltheorie aan: de bouwsteen alanine heeft vier verschillende uitstulpingen, glycine één minder. De extra uitstulping bij alanine, een zogenaamde methylgroep, blokkeert de tunnel en belet zo dat zuurstof tot het centrum kan doordringen. Alanine op die locatie werkt als een poortwachter en die houdt de deur stevig dicht.

Bronnen

  • Wageningen Universiteit
  • Journal of Biological Chemistry (2009), 284 (7), 4392 – 4397