Proteïnefibrillen: wat maakt ze interessant?
Proteïnefibrillen zijn aggregaten van globulaire eiwitten met een lengte van zowat 1 micrometer en een dikte van een paar nanometer. Deze dimensies verleent ze interessante eigenschappen. Toegevoegd aan levensmiddelen kunnen ze bijvoorbeeld zorgen voor een hogere viscositeit en een sterkere gel. Verder kunnen ze pseudo-plastisch gedrag (daling van viscositeit onder stroming) induceren en de macrostructuur veranderen. In haar doctoraatsonderzoek onderzocht Cynthia Akkermans aan de Wageningse Universiteit hoe proteïnefibrillen uit makkelijk verkrijgbare bronnen als wei-proteïne isolaat (WPI), β-lactoglobuline (eveneens uit melkwei), sojaproteïne en aardappelproteïne konden worden aangemaakt. Tevens bestudeerde ze vormingsmechanismen en toepassingsmogelijkheden.
Productie
De lange, draderige proteïnefibrillen konden uit β-lactoglobuline, WPI en sojaproteïne gemaakt worden door de proteïnen te verhitten in een zure oplossing. Aardappelproteïne bleek niet zo een goede grondstof. Akkermans merkte op dat de verhittingsstap kon worden ingekort door continu of in pulsen te roeren/mixen. Dit gedrag is vergelijkbaar met dat van een kristallisatieproces: het systeem bevindt zich in een metastabiele toestand en de nucleatie van het proces vindt plaats door een mechanische verstoring. Lage roersnelheden bleken het transport van proteïnen naar de fibriluiteinden te bevorderen. Te intense stromingen deden de verbindingen, die in het begin nog zwak zijn, verbreken.
De fysische eigenschappen van de β-lactoglobuline-, WPI- en sojaproteïnefibrillen zoals lengte, dikte, rigiditeit, en gedrag onder stroming waren vergelijkbaar. Er was echter één belangrijk verschil: in tegenstelling tot de fibrillen van β-lactoglobuline en WPI waren deze van sojaproteïne vertakt en de mate van vertakking was afhankelijk van het soort sojaproteïne isolaat dat gebruikt werd.
Vormingsmechanisme
De samenstelling van de fibrillen toonde dat slechts een beperkte hoeveelheid proteïnemateriaal in de fibrillen ingebouwd werd. De verhittingsstap bij lage pH bleek voor een gedeeltelijke hydrolyse van de proteïnen te zorgen. Vooral peptidebindingen vlak voor of na het aminozuur asparaginezuur werden verbroken. Van de hierbij vrijkomende proteïnefragmenten (peptiden) worden enkel deze in fibrillen ingebouwd die een capaciteit hebben om β-sheets te vormen, voldoende hydrofoob zijn en een lage ladingsdichtheid combineren met een gespreide ladingsverdeling.
Toepassingsmogelijkheden
De eigenschappen van de fibrillen zijn sterk afhankelijk van de opgelegde condities (pH, proteïneconcentratie en stroming). De voornaamste toepassingsmogelijkheden liggen in het verbeteren van de textuur van levensmiddelen daar ze als ingrediënt over het algemeen aanleiding geven tot:
- Stijging van viscositeit
- Toename van gelsterkte
- Fasescheiding
- Pseudo-plastisch gedrag
Fibrillen kunnen dus gebruikt worden als verdikkings- of geleringsmiddel. Het toepassen van afschuifstroming tijdens de gelering zorgt voor een meer poreuze structuur van het gelnetwerk. Fasescheiding en een hogere porositeit kunnen het breukgedrag beïnvloeden van producten.
Verder bieden ze door hun vezelachtige macrostructuur mogelijkheden als vleesvervanger.
Ruimte voor innovaties
In het doctoraatswerk werd ook op zoek gegaan naar een alternatieve (energievriendelijkere en goedkopere) bereidingswijze. Die werd gevonden in een enzymatische behandeling. Meer specifiek werd β-lactoglobuline bij pH 8 gehydrolyseerd met behulp van Asp-N endoproteïnase (New England Biolabs), dat specifiek peptidebindingen tussen asparaginezuur en ieder ander aminozuur splitst. Door de pH na de hydrolyse te verlagen naar 2 werd de vorming van lange fibrillen geïnduceerd. Desalniettemin zal deze enzymatische methode verder geoptimaliseerd moeten worden, omdat naast fibrillen ook andere aggregaten gevormd worden. Doch, positief is alvast dat het met deze methode ook denkbaar is om fibrillen te maken uitgaande van andere proteïnen (bijvoorbeeld afkomstig uit erwten en koolzaad).
Bron
Doctoraat Cynthia Akkermans: ‘Protein fibrillization: preparation, mechanism and application’ (6 juni 2008, promotor prof. R. Boom, Hoogleraar Levensmiddelenproceskunde, Wageningen Universiteit en prof. E. Van der Linden Hoogleraar Fysica en Fysische Chemie van Levensmiddelen, Wageningen Universiteit)
