Inleiding: de rol van glutenproteïnen in de broodbereiding
Glutenproteïnen zijn essentieel voor de bereiding van brood, omdat ze een continu netwerk kunnen vormen dat aan tarwedeeg zijn unieke visco-elastische eigenschappen geeft. Ze worden onderverdeeld in gliadinen en gluteninen. Gliadinen zijn oplosbaar in alcohol-wateroplossingen en deze monomere proteïnen bevatten enkel intramoleculaire disulfide-(SS)-bindingen. Gluteninen vormen een heterogeen mengsel van polymeren die gestabiliseerd worden door SS-bruggen. Details van de structuur van glutenine zijn echter onbekend. Het broodbereidingsproces is enorm belangrijk voor de uiteindelijke broodkwaliteit. Na kneden zorgt gliadine voor de viscositeit van deeg, terwijl glutenine verantwoordelijk is voor de elasticiteit en de sterkte ervan. Tijdens fermentatie verhoogt de deegelasticiteit onder invloed van de gistwerking. In de bakfase polymeriseren de glutenproteïnen tot een groot netwerk. De mechanismen tijdens bakken die uiteindelijk resulteren in de eigenschappen van het eindproduct zijn echter onvoldoende gekend.
Doel: inzicht in glutennetwerkvorming bij hogere temperaturen
Daarom was het doel van dit doctoraatsonderzoek het verwerven van een beter inzicht in depolymerisatie van gluten tijdens een thermische behandeling en, meer specifiek, tijdens het broodbereidingsproces en het belang hiervan op de uiteindelijke broodkwaliteit.
Studie van het polymerisatieproces in een gluten-watersuspensie
In een eerste stap werd er een modelsysteem ontwikkeld om glutenproteïnen te kunnen bestuderen tijdens een hydrothermale behandeling. Een ‘rapid visco analyser’ (RVA) werd gebruikt om het reologisch gedrag te meten van gluten-watersuspensies onder bepaalde temperatuurscondities. De RVA meet, onder voortdurend roeren, de viscositeit van een gluten-watersuspensie terwijl deze een bepaald temperatuursprofiel doorloopt. Deze temperaturen (maximaal 95 °C) hadden een invloed op de RVA-viscositeit. Dit systeem liet toe de vorming van polymeren via SS-bindingen te visualiseren. Met behulp van ‘size exclusion’ en ‘reversed phase’ vloeistofchromatografie werd aangetoond dat een temperatuurstijging tot 95 °C leidde tot de verdere polymerisatie van glutenine. Wanneer de suspensie vervolgens op 95 °C gehouden werd, associeerde gliadine met glutenine wat resulteerde in een viscositeitsstijging van de glutensuspensie.
Om de aard van de polymerisatiereacties te bestuderen werd het aantal vrije thiol (SH) -groepen gewijzigd tijdens hydrothermale behandeling met behulp van oxidantia (oxidatie van SH tot SS) en reductoren (toevoeging van vrije SH-groepen) en werd tegelijkertijd de RVA-viscositeit opgevolgd. Deze experimenten toonden aan dat bij een temperatuursstijging tot 90 °C glutenine verder polymeriseert door oxidatie van zijn vrije SH groepen tot SS-bruggen (Figuur 1.1). Bij hogere temperaturen dan 90 °C kan een vrije SH-groep van glutenine uitwisselen met een intramoleculaire SS-binding van gliadine waardoor gliadine aan glutenine bindt. De vrije SH groep die verschoven is naar gliadine kan op zijn beurt verder reageren met andere gliadine of gluteninemoleculen (Figuur 1.2).
Het toevoegen van extra vrije SH-groepen onder de vorm van een reductor verlaagt initieel wel het moleculaire gewicht van glutenine, maar tijdens verhitting vergemakkelijken de SH-groepen de glutenpolymerisatie via gliadine-glutenine verknoping, terwijl oxidantia de polymerisatie van gluten bemoeilijken door het verlagen van het aantal vrije SH-groepen en minder flexibiliteit in de glutenineketens.
Figuur 1 Model van glutenpolymerisatie door verhitting 1. Bij een verhitting tot 90°C polymeriseert glutenine door een oxidatie van zijn vrije SH groepen tot SS bindingen. 2. Bij hogere temperaturen bindt gliadine aan glutenine via een SH-SS-uitwisselingsreactie.
Studie van het polymerisatieproces in een modelbrood
De aanwezigheid van zetmeel had geen invloed op de extraheerbaarheid van gluten tijdens hydrothermale behandeling in de RVA. De behandeling van glutenproteïnen met zetmeel in de RVA werd vervolgens vergeleken met deze tijdens de bereiding van gluten-zetmeelbrood, dat op zijn beurt als model diende voor broodbereiding met tarwebloem. Het temperatuursprofiel dat gebruikt werd in het RVA-systeem, was gelijkaardig aan de temperaturen waaraan de proteïnen in broodkruim werden blootgesteld. Uit de gelijkenissen tussen de resultaten van het modelsysteem en deze van de broodbereiding met gluten-zetmeelbloem, postuleren we dat ook tijdens het bakken van brood glutenine polymeriseert via oxidatie en dat gliadine met glutenine verknoopt via SH-SS-uitwisselingsreacties. Het model gebaseerd op resultaten van het RVA-systeem (Figuur 1) kan dus gebruikt worden om het gedrag van gluten in meer geconcentreerde systemen, zoals de broodbereiding, te begrijpen.
De invloed van redoxadditieven op het polymerisatieproces in de bakfase
Om gluteneigenschappen te beïnvloeden en om gliadine-glutenine-interacties te bestuderen tijdens het eigenlijke broodbereidingsproces, werden redoxadditieven toegevoegd aan tarwebloem. Het toevoegen van een reductor verhoogde de flexibiliteit van de gluteninepolymeren en verlaagde aldus de deegsterkte. Een oxidans had het omgekeerde effect. De resultaten bevestigden de copolymerisatie van gliadine en glutenine tijdens bakken door SH-SS-uitwisselingsreacties. Redoxadditieven hebben dus niet enkel een effect op deegreologie en broodvolume, maar ze beïnvloeden ook de polymerisatie van gluten tijdens bakken. Oxidantia bemoeilijken de associatie van gliadine en glutenine in de bakfase, terwijl een reductor het aantal gliadine-gluteninebindingen verhoogt.
De invloed van redoxadditieven op broodtextuur en broodveroudering
Naast het effect van redoxadditieven op deegeigenschappen en glutenpolymerisatie tijdens bakken, werd met behulp van digitale beeldanalyse, ultrasone analyse en textuuranalyse aangetoond dat ze eveneens een effect hadden op de dichtheid van brood, op de kruimstructuur en op de broodtextuur tijdens bewaring. Hoewel er in deze studie geen directe invloed van glutenproteïnen op broodveroudering werd aangetoond, is het indirecte effect op broodhardheid door het effect van glutenproteïnen op het broodvolume van groot belang voor de consument zijn perceptie van broodversheid.
Informatie
- B. Lagrain et al., Non-contact ultrasound characterization of bread crumb: application of the Biot-Allard model. (2006)
Food Research International 39, 1067-1075. - B. Lagrain et al., Impact of redox agents on the extractability of gluten proteins during bread making. (2007)
Journal of Agricultural and Food Chemistry 55, 5320-5325. - B. Lagrain et al., Mechanism of gliadin-glutenin cross-linking during hydrothermal treatment. (2008) Food Chemistry 107, 753-760.
- Laboratorium voor levensmiddelenchemie en –biochemie; Katholieke Universiteit Leuven
Bron
Doctoraatsthesis Bert Lagrain (2007): Polymerisatie van gluten door verhitting en het belang ervan tijdens de broodbereiding – promotoren Prof. Jan Delcour en Dr. Kristof Brijs (K.U.Leuven)
