Tyrosinase (enzyme) is verantwoordelijk voor de enzymatische bruinkleuring in groenten, fruit en champignons. Deze bruinkleuring treedt enkel op in niet-intacte plantencellen. Het gaat dus ondermeer om de bruinkleuring die optreedt bij versnijden van groenten en fruit.
Momenteel zijn al heel wat mogelijke tyrosinase-remmers bekend, zoals sulfiet, maar er zijn (ook wettelijke) beperkingen op het gebruik ervan. Tyrosinase-inhibitoren uit natuurlijke bron hebben een groot potentieel omdat ze als ‘veilig’ beschouwd worden en grotendeels vrij zouden zijn van negatieve bijwerkingen. Zo is het bekend dat bepaalde proteïnen en peptiden uit oa. melk, tarwe, honing en zijde een tyrosinase-inhiberende werking hebben.
Marloes Schurink, een promovenda van Wageningen Universiteit, screende zeshonderd eiwitfragmenten, afkomstig uit commercieel verkrijgbare eiwitten, op hun tyrosinase-remmende activiteit. Ze ging daarbij op zoek naar fragmenten die voor hun remmende activiteit rechtstreeks interageren met het enzyme. De geëvalueerde eiwitfragmenten bestonden telkens uit slechts 8 aminozuren, omdat uit eerder onderzoek naar remmers van een ander, maar vergelijkbaar enzym werd vastgesteld dat eiwitfragmenten met die lengte de beste werking hadden.
Schurink ontdekte dat in de eiwitfragmenten de aanwezigheid van de aminozuren arginine en in minder mate fenylalanine in de peptiden gunstig is voor hechting aan het tyrosinase-enzym. Ook de aanwezigheid van de aminozuren valine, alanine of leucine in deze eiwitfragmenten is belangrijk voor remming van het enzyme.
Bron: Schurink M., van Berkel W. J.H., Wichers H. J. and Boeriu C. G. (2007). Novel peptides with tyrosinase inhibitory activity. Peptides 28(3), p485-495.